乳酸脫氫酶主要作用

乳酸脫氫酶LDH 是一類NAD依賴性激酶，有LDHA、LDHB、LDHC三種亞基，可構(gòu)成6種四聚體同工酶。動物乳酸脫氫酶是由4個(gè)亞單位組成的四聚體，常見的A、B兩種亞基構(gòu)成的5種LDH同工酶（LDH1-5），C亞基則僅組成一種LDH同工酶即LDH-C4。

乳酸脫氫酶為含鋅離子的金屬蛋白，分子量為135-140kD，是糖無氧酵解及糖異生的重要酶系之一，可催化丙酸與L-乳酸之間的還原與氧化反應(yīng)，也可催化相關(guān)的α-酮酸。LDH廣泛存在于人體組織中，以腎臟含量最高，其次是心肌和骨肌。紅細(xì)胞內(nèi)LDH約為正常血清的100倍。

原理：

乳酸脫氫酶催化乳酸至丙酮酸之間的可逆性反應(yīng)，目前正反兩個(gè)方向的反應(yīng)均能測定，由于逆反應(yīng)的速度比正反應(yīng)快4倍，測得的活性也高得多，因此采用不同反應(yīng)方式的試劑盒得出的結(jié)果也不相同。

主要作用：

乳酸脫氫酶是微生物中催化苯丙酮酸生成苯乳酸（phenyllactic acid，PLA，C9H10O3，也稱2-羥基-3-苯基丙酸）的一類關(guān)鍵酶。乳酸脫氫酶是生物體內(nèi)糖酵解途徑中一種至關(guān)重要的氧化還原酶，能可逆地催化乳酸氧化為丙酮酸，該催化反應(yīng)是無氧糖酵解的最終產(chǎn)物。  乳酸脫氫酶主要存在于心肌、肝、腎、骨骼肌或肺等動物組織中。 乳酸脫氫酶測定常用于診斷心肌梗死、肝病和某些惡性腫瘤。

注意事項(xiàng)：

由于紅細(xì)胞內(nèi)LDH活性比正常血清中LDH活性高1000倍，溶血時(shí)血清LDH活性顯著增高，故送檢標(biāo)本不能溶血。由于草酸鹽抑制LDH，故測LDH活性，宜采用血清而不采用血漿。另外，若血清中未除盡血塊，無論在4℃還是室溫存放標(biāo)本，LDH活性都將明顯增高。